β-Carotin-15,15′-Dioxygenase
| β-Carotin-15,15′-Dioxygenase | ||
|---|---|---|
| Eigenschaften des menschlichen Proteins | ||
| Masse/Länge Primärstruktur | 547 Aminosäuren | |
| Kofaktor | Eisen | |
| Bezeichner | ||
| Gen-Name | BCO1 | |
| Externe IDs |
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| Enzymklassifikation | ||
| EC, Kategorie | 1.14.99.36, Monooxygenase | |
| Reaktionsart | Oxidierende Spaltung | |
| Substrat | β-Carotin + O2 | |
| Produkte | Retinal | |
| Vorkommen | ||
| Homologie-Familie | Carotinoid-Oxygenase | |
| Übergeordnetes Taxon | Bakterien, Tiere | |
Beta-Carotin–15,15′-Dioxygenase (BCO1) ist das Enzym, das β-Carotin in zwei Moleküle Retinal zerlegt und so als Vitamin A aktiviert. Dieser Vorgang findet beim Menschen vor allem im Darm, aber auch in Epithelzellen der Netzhaut, Leber und Nieren statt. Seltene Mutationen im menschlichen BCO1-Gen können zu erblicher Hypercarotinämie mit Vitamin-A-Mangel führen.
BCO1 gehört zu den Carotinoid-Oxygenasen und hat sich mit den mehrzelligen Tieren entwickelt. Homologe Proteine sind in einigen wenigen Bakterienarten vorhanden.[1]
Katalysierte Reaktion
Einzelnachweise
- ↑ UniProt Q9HAY6
- ↑ Albert Gossauer: Struktur und Reaktivität der Biomoleküle, Verlag Helvetica Chimica Acta, Zürich, 2006, S. 147–148, ISBN 978-3-906390-29-1.
Weblinks
Wikibooks: Biochemie und Pathobiochemie: Retinol-Stoffwechsel – Lern- und Lehrmaterialien
- Jennifer McDowall/Interpro: Protein Of The Month: Carotenoid Oxygenase. (engl.)